En la electroforesis nativa de proteínas, los geles son comúnmente de poliacrilamida.
Haciendo el gel más cerrado o más poroso, se puede controlar el rango de tamaños, de las proteínas que se separan en el gel.
Aquellas proteínas con estructura cuaternaria, migran como una unidad, a pesar de ser varias moléculas asociadas, es decir a pesar de tener varias: subunidades.
Luego de la electroforecis, es posible detectar la la proteína con un colorante, pero también la actividad biológica in situ, pues la proteína permanece nativa.
A esto se le llama: ZIMOGRAMA.