2. Inhibición acompetitiva o incompetitiva (uncompetitive).
Intercepto: es un valor aparente, excepto con I=0
La pendiente (inverso de kCAT/KM aparente) no se ve afectada porque cuando los sitios activos de la enzima están desocupados no hay complejo que reaccione con el inhibidor.
El intercepto (inverso de ET·kCAT aparente) se ve afectado, porque cuando los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato es cuando el inhibidor puede unirse.
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inhibidor
Impedir la unión del sustrato no es la única manera en que una molécula puede inhibir a una enzima.
Existen inhibidores que se unen al complejo enzima sustrato, sin disociarlo, pero que impiden que la catalisis pueda completarse.
Esos inhibidores reducen el valor APARENTE de la VMAX, porque el complejo enzima-inhibidor-sustrato representa sitios activos que no se pueden incorporar a la catálisis. También, reducen el valor APARENTE de la KM porque al unirse al complejo enzima sustrato lo estabilizan, impidiendo la catálisis y haciendo menos favorable su disociación.
Como ambos efectos son consecuencia del mismo fenómeno, es decir, unión del inhibidor al complejo enzima sustrato, la relación Vmax APPARENTE sobre Km APARENTE permanece constante.
En la gráfica de dobles recíprocos, las líneas en ausencia y presencia del inhibidor muestran la misma pendiente (KM/VMAX), pero su corte con el eje “Y” crece y su corte con el eje “X” crece en la dirección negativa del eje.
El patrón de líneas paralelas es cláramente distinto del observado en la inhibición competitiva.