Ligando alostéricos de una Enzima
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k'CAT
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Cuando un ligando se une a la proteína en un sitio, afecta la conformación del sitio activo (a distancia) y modifica la actividad catalítica de la enzima se dice que el ligando ejerce un efecto alostérico.
del Griego: ἄλλως (allos), otro y στερεός (stereós), forma o espacio.
Cuando S=L, decimos que el efecto es homotrópico.
Cuando S≠L, decimos que el efecto es heterotrópico.
Las enzimas tiene un sitio activo, al que se une el sustrato y dentro del cual ocurre la catálisis.
Pero suelen tener otras regiones o bolsillos, a los que se pueden unir otras moléculas, de forma reversible.
En algunos casos, estas moléculas unidas a sitios separados del sitio activo, afectan la actividad catalítica. Es decir, ejercen un efecto a distancia.
A los ligandos que cumplen esta condición, les llamamos ligandos alostéricos, del griego ἄλλως (allos), otro y στερεός (stereós) forma o espacio.
Puede ocurrir que un ligando se una en más de un sitio y al hacerlo afecte la unión de ese mismo ligando a otros sitios. Decimos entonces que el efecto es homotrópico (ὅμοιος, igaul y τρόπος, manera).
De lo contrario, el efecto será heterotrópico (ἕτερος , diferente)