La reactividad de los Grupos R de los aminoácidos y las funciones de las proteínas en los seres vivos.
Los grupos R de muchos aminoácidos poseen elevada reactividad química, lo que les permite ser utilizados por los seres vivos para diversas funciones:
Formación de enlaces laterales de disulfuro.
El grupo R de las cisteínas sufre reacciones de oxidorreducción que dan lugar a la formación de enlaces de disulfuro.
Estos enlaces su forman entre dos cisteínas y pueden por lo tanto unir covalentemento dos polipéptidos o dos regiones del mismo polipéptido entre si:
Fosforilación de residuos de serina, treonina y tirosina.
Los alcoholes de los grupos R de las serinas, treoninas y tirosinas pueden formar ésteres con el ácido fosfórico para dar lugar a proteínas fosforiladas. La proteína fosforilada posee diferente carga eléctrica y sus propiedades biológicas son a menudo distintas. En muchos casos una de las formas (ya sea la fosforilada o la no fosforilada) es incativa mientras que su contraparte presenta actividad in vivo, de este modo la célula puede "prender o apagar" una actividad biológica.
Las encargadas de fosforilar a las proteínas son enzimas que se denominan cinasas de proteínas y en general seleccionan sólo uno o unos pocas de entre todos los residuos de la proteína que poseen -OH.
(identificación de sitios de fosforilación en fosfoproteínas)
Glicosilación de residuos de Serina, treonina.
Las proteínas pueden también ser modificadas en forma natural mediante la adición de cadenas laterales de carbohidratos. Esta modificación añade solubilidad al polipéptido y le dota de sitios que sirven como etiquetas para el reconocimiento de la molécula, ya sea dentro de la célula que produjo la proteína, o por otra célula a la que se le envia dicha proteína. Las proteína con carbohidratos añadidos en Serina o treonina se dice que están o-glicosiladas, en tanto que las modificadas en asparagina se dice que están N-glicosiladas.
Un caso especial de glicosilación lo constituyen las glicosilaciones en aminoácidos modificados, específicamente la 4-hidroxi-prolina y la 5-hidroxilisina. Esta modificación está presente por ejemplo en la colágena, proteína estructural que da firmeza a los tejidos y cuya formación requiere de ácido ascórbico (vitamina C), mismo que es empleado en la hidroxilación de las lisinas y prolinas de esta proteína. De ahí que los individuos con deficiencia de vitamina C presenten sangrado de las encías, caida del pelo y otras alteraciones en tejidos sujetos a contínuo desgaste.