Estrucutra Secundaria de las Proteínas:

Las proteínas constan de un esqueleto formado por la secuencia repetida de los grupos  nitrógeno-carbono alfa y carbonilo. Los enlaces que se forman y la secuencia de restos de aminoácidos que forman cada proteína se conocen como su estructura a nivel primario.
El esqueleto central es semejante en todas las proteínas y, por tanto, el problema de como darle forma en el espacio tiene aspectos que son comunes a todas las proteínas. Este problema puede abordarse con énfasis en el plegamiento de un cada resto de aminoácido respecto de sus vecinos cercanos, lo que nos da una idea de los acomodos locales de los átomos, a este nivel de organización local se le conoce como la estructura de nivel secundario de la proteína y en este nivel de análisis nos ocuparemos más de como una resto de aminoácido queda orientado respecto al que le precede y al que le sigue, más de que si hay o no contactos con regiones alejadas de la proteína. Especialmente, a este nivel, veremos a los substituyentes laterales del carbono alfa (grupos R) como bultos, sin ocuparnos demasiado de lo que les rodea y de si forman o no enlaces débiles con otras regiones de la proteína.

El esqueleto covalente de una proteína posee una secuencia de enlaces que restringe de modo importante su mobilidad,  a diferencia de otros polímeros.
En la secuencia de átomos -N-C(alfa)-CO(carbonilo)-N-C(alfa)-CO(carbonilo)-N-C(alfa)-CO(carbonilo)- que sigue la dirección natural de la cadena, tan sólo los enlaces entre el N amídico y el C alfa son enlaces sencillos que pueden rotar libremente alrrededor de su eje.
La rotación de los ángulos, llamados Phi y Psi,  origina diversos ordenamientos espaciales, pero dichos arreglos sólo son estables si los átomos que forman parte de la proteína pueen acomodorse en el espacio permitiendo interacciones favorables. Así, resulta un número pequeño de formas en las que una proteína puede plegarse sin incurrir en distonciones de la geometría natural de los enlaces peptídicos, o la de los demás átomos de los aminoácidos.
Debido a que el carbono alfa es tetrahédrico, con los átomos adyacentes en los cuatro vértices, los ángulos entre el amino amídico y el carbono carbonílico son de 120o, aproximadamente

Por lo tanto, dos enlaces peptídicos consecutivos presentan planos cuya inclinación difiere en cerca de 120o. Una manera de respetar tal acomodo y evitar que los átomos que forman dos enlaces peptídicos consecutivos colisionen entre sí, puede obtenerse si los dos planos de los enlaces miran hacia un mismo lado.

O bien, si miran hacia lados totalmente opuestos

Así, si acomodamos un tercer enlace peptídico, este podría colocarse con los otros dos, todos en una misma orientación, o bien, el primero miraría hacia el norte, el segundo hacia el sur y el tercero otra véz al norte.
La consideración nos lleva a dos tipos básicos de ordenamientos:
En el primer caso, el tercer enlace peptídico tendrá un giro en el espacio de 240o (120 + 120) con respecto al primer enlace, un cuarto enlace en la misma orientación competaría los 360o y, por tanto, sería paralelo al primer aminoácido. Evidentemente, esto sólo puede ocurrir si además del giro hay un ligero desplazamiento vertical de los enlaces, de modo que este cuarto enlace quede arriba o abajo del primero y no exactamente superpuesto. Este acomodo da la posibilidad de la formación de puentes de H entre el primero y el cuarto enlaces peptídicos, pero sólo si producimos una ligera torsión o alteración de los giros de los ángulos Phi y Psi, para garantizar que el carbonilo de un enlace quede alineado con el nitrógeno amídico del otro. El resultado de propagar este tipo de ordenamientos a más de 4 restos de aminoácido resulta en un HELICOIDE ;

En el segundo caso, un enlace vería hacia el norte, otro al sur, otro al norte, etc. El resultado sería una alternancia de álgulos de 120o y -120o dando lugar a un plegamiento extendido en forma de acordeón, conocidas como LÁMINAS