Cooperatividad homotrópica
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kCAT
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KS1
KS2
KS1
KS2
En una enzima con múltiples sitos activos intercomunicados, la unión del sustrato puede originar un cambio en la afinidad por el sustrato al sitio desocupado. Decimos que la unión del sustrato es COOPERATIVA. Si la afinidad aumenta KS2 <KS1, la cooperatividad es positiva y en caso contrario es negativa. Si KS2 =KS1 los sitios son independientes y la enzima es Michaeliana.
En ocasiones, cuando una enzima tiene varios sitios activos en la misma molécula de enzima, el propio sustrato puede ejercer un efecto alostérico homotrópico sobre la ocupación de los sitos vecinos.
Este comportamiento, que ya no se puede describir con la ecuación de Michaelis y Menten, se denomina COOPERATIVIDAD y puede ser positiva o negativa, según si se mejora o entorpece la catálisis, repectivamente.