Cooperatividad homotrópica
Por diversas razones, algunas enzimas no obedecen a la cinética de Michaelis y Menten y un caso frecuente para la cinética no hiperbólica es la COOPERATIVIDAD POSITIVApara la unión del sustrato.
Aquí, una enzima cooperativa y sus dos componentes de baja y alta afinidad (todos con la misma Vmax). La enzima pasa gradualmente de una forma a la otra conforme se satura con el sustrato.
Existen varias razones por las cuales algunas enzimas no obedecen a la cinética de Michaelis y Menten, pero un caso frecuente es la
COOPERATIVIDAD HOMOTRÓPICA POSITIVA
en la cual, la enzima pasa de tener baja afinidad por el ligando (la curva roja) a tener muy alta afinidad por el ligando (curva negra) de manera gradual (curva verde).
El resultado es una curva sigmode, que no es descrita por la ecuación de Michaelis y Menten.
Note que la curva verde pasa de tener 20% de ocupación de sitios, a tener 80% de ocupación de sitios, en el rango intermedio de concentración de sustrato. que suele coincidir con el rango fisiológico su concentración.
Esta marcada responsividad puede ser muy importante en la regulación del metabolismo celular.
En cambio la enzima de alta afinidad es muy activa, aún con poco sustrato y la curva de baja afinidad es muy poco activa, excepto a concentración de sustrato fuera de la fisiológica.